Функции белков и их значение таблица. Защитная функция белков. Строение и функции белков. Регуляторная функция белков. Гормоны

Белки и их функции.

Изучим основные вещества составляющие наши с вами организмы. Одни из них самых важных это белки.

Белки (протеины, полипептиды) – углеродные вещества, состоящие из соединенных в цепочку аминокислот . Являются обязательной составной частью всех клеток.

Аминокислоты - углеродные соединения, в молекулах которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные (NH2) группы.

Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется - полипептидом . Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.

Свойства белков, определяет их аминокислотный состав, в строго зафиксированной последовательности, а аминокислотный состав в свою очередь определяется генетическим кодом. При создании белков используется 20 стандартных аминокислот.

Структура белков.

Выделяют несколько уровней:

- Первичная структура - определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20500.

Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.

- Вторичная структура – белковые молекулы в виде спирали, с одинаковыми расстояниями между витками.

Между группами N-Н и С=О, расположенными на соседних витках, возникают водородные связи. Они повторенные многократно, скрепляют регулярные витки спирали.

- Третичная структура – образование спиралиевого клубка.

Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) радикалы.

Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.
- Четвертичная структура – сборный белок, состоящий из нескольких цепей, отличающихся по первичной структуре.
Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой.

Денатурация белка.

Под действием ионизирующей радиации, высокой температуры, сильного взбалтывания, экстремальных значений рН (концентрация йонов водорода), а также ряда органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивает при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между аминокислотными остатками, а ковалентные пептидные связи (с объединением электронов) не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т.е. ренатурировать.

Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости - важнейшего свойства всех живых существ.

Функции белков.

Каталитическая.

В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ. Полученную вследствие окисления энергию питательных веществ и продукты их расщепления клетка использует для синтеза необходимых ей разнообразных органических соединений. Быстрое протекание таких реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций, - ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.
Белки-ферменты – ускоряют протекающие реакции в организме. Ферменты учавствуют в расщеплении сложных молекул (катаболизм) и их синтезе (анаболизм) а также создания и ремонте ДНК и матричного синтеза РНК.

Структурная.

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная.

1. Физическая защита. (пример: коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей)

1. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами обеспечивает их детоксикацию. (пример: ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма)

1. Иммунная защита. На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальных защитных белков - антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела.

Регуляторная.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины - небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и программируемую клеточную смерть, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем.

Транспортная.

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны- Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

Рецепторная.

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы.

Строительная.

Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез десяти особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная строительная роль.

Энергетическая.

Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма. При длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Моторная (двигательная).

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе движение миозиновых мостиков в мышце, перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов).

На самом деле это очень краткое описание функций белков, которое только наглядно может продемонстрировать их функции и значимость в организме.

Немного видео для понимания о белках:

Глава 9. Биологические функции белков

Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях - несколько взаимосвязанных. Например, гормон мозгового слоя надпочечников адреналин, поступая в кровь, повышает потребление кислорода и артериальное давление, содержание сахара в крови, стимулирует обмен веществ, а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных.

1) Каталитическая (ферментативная) функция:
Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах, близких к 40 градусам С, и значениях рН близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы - ферменты . Даже такая простая реакция, как дегидратация угольной кислоты:

катализируется ферментом карбоангидразой . Вообще все реакции, за исключением реакции фотолиза воды , в живых организмах катализируются ферментами. Как правило, ферменты - это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором - ионом металла или специальной органической молекулой. Ферменты обладают высокой, иногда уникальной, избирательностью действия. Например, ферменты, катализирующие присоединение -аминокислот к соответствующим т-РНК в процессе биосинтеза белка, катализируют присоединение только L-аминокислот и не катализируют присоединение D-аминокислот.

2) Транспортная функция белков:
Внутрь клетки должны поступать многочисленные вещества, обеспечивающие ее строительным материалом и энергией. В то же время все биологические мембраны построены по единому принципу - двойной слой липидов , в который погружены различные белки, причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на поверхности мембран, а гидрофобные "хвосты" - в толще мембраны. Такая структура непроницаема для таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов. Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощью специальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану клеток. Например, у бактерий имеется специальный белок, обеспечивающий перенос через наружную мембрану молочного сахара - лактозы. Лактоза по международной номенклатуре обозначается -галаткозид, поэтому транспортный белок называют -галактозидпермеазой .

Важным примером транспорта веществ через биологические мембраны против градиента концентрации является Na-K-ый насос. В ходе его работы происходит перенос трех положительных ионов из клетки на каждые два положительных иона в клетку. Эта работа сопровождается накоплением электрической разности потенциалов на мембране клетки. При этом расщепляется АТФ, давая энергию. Молекулярная основа натрийкалиевого насоса была открыта недавно, это оказался фермент, расщепляющий АТФ, - натрий-калийзависимая АТФ-аза . Насос действует по принципу открывающихся и закрывающихся каналов. Связывание молекул "канального" белка с ионом натрия приводит к нарушению системы водородных связей, в результате чего меняется его конформация. Обычная -спираль, в которой на каждый виток приходится по 3,6 аминокислотного остатка, переходит в более "рыхлую" -спираль (4,4 аминокислотного остатка). В результате образуется внутренняя полость, достаточная для прохождения иона натрия, но слишком узкая для иона калия. После прохождения -спираль переходит в туго свернутую 310 -спираль (на один виток 3 аминокислотных остатка, а водородная связь - у каждого 10-го атома). При этом натриевый канал закрывается, а стенки соседнего калиевого канала расширяются, ионы калия проходят по ним в клетку. Натрий-калиевый насос работает по принципу перистальтического насоса (напоминает продвижение пищевого комка по кишечнику), принцип действия которого основан на переменном сжатии и расширении эластичных труб.

У многоклеточных организмов существует система транспорта веществ от одних органов к другим. В первую очередь это гемоглобин. Кроме того, в плазме крови постоянно находится транспортный белок - сывороточный альбумин . Этот белок обладает уникальной способностью образовывать прочный комплексы с жирными кислотами, образующимися при переваривании жиров, с некоторыми гидрофобными аминокислотами (например, с триптофаном), со стероидными гормонами, а также со многими лекарственными препаратами, такими, как аспирин, сульфаниламиды, некоторые пенициллины. В качестве еще одного распространенного примера белка-переносчика можно привести трансферрин (обеспечивает перенос ионов железа) и церуплазмин (переносчик ионов меди).

3) Рецепторная функция:
Большое значение, в особенности для функционирования многоклеточных организмов, имеют белки-рецепторы , вмонтированные в плазматическую мембрану клеток и служащие для восприятия и преобразования различных сигналов, поступающих в клетку, как от окружающей среды, так и от других клеток. В качестве наиболее исследованных можно привести рецепторы ацетилхолина, находящиеся на мембране клеток в ряде межнейронных контактов, в том числе в коре головного мозга, и у нервно-мышечных соединений. Эти белки специфично взаимодействуют с ацетилхолином и отвечает на это передачей сигнала внутрь клетки. После получения и преобразования сигнала нейромедиатор должен быть удален, чтобы клетка подготовилась к восприятию следующего сигнала. Для этого служит специальный фермент - ацетилхолинэстераза, катализирующая гидролиз ацетилхолина до ацетата и холина.

Многие гормоны не проникают внутрь клеток-мишеней, а связываются со специфическими рецепторами на поверхности этих клеток. Такое связывание является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Примером является действие гормона инсулина в аденилатциклазной системе . Рецептор к инсулину представляет собой гликопротеид, пронизывающий плазмалемму. При связывании гормона с рецепторной частью этого сложного белка в нем происходит активация каталитической внутренней части, представляющей фермент аденилатциклазу . Этот фермент синтезирует из АТФ циклическую аденозинмонофосфорную кислоту (цАМФ), которая в свою очередь катализирует ключевую стадию окисления полисахаридов - превращение гликогена в мономерное производное глюкозы глюкозо-1-фосфат, который далее подвергается окислительной деструкции, сопровождающейся фосфорилированием большого количества АДФ.

4) Защитная функция:
Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродных частиц выработкой огромного числа лимфоцитов, способных специфически повреждать именно эти частицы, которыми могут быть чужеродные клетки, например патогенные бактерии, раковые клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы, макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна из групп лимфоцитов - В-лимфоциты , вырабатывает особые белки, выделяемые в кровеносную систему, которые узнают чужеродные частицы, образуя при этом высокоспецифичный комплекс на этой стадии уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины . Чужеродные вещества, вызывающие иммунный ответ называют антигенами , а соответствующие к ним иммуноглобулины - антителами . Если в роли антигена выступает большая молекула, например, молекула белка, то антитело опознает не всю молекулу, а ее определенный участок, называемый антигенной детерминантой . Тот факт, что иммуноглобулины взаимодействуют со сравнительно небольшой частью полимерного антигена, позволяет вырабатывать антитела, специфично узнающие некоторые небольшие молекулы, не встречающиеся в живой природе. Классический пример - динитрофенильный остаток. При введении экспериментальным животным конъюгата динитрофенола с каким-либо белком начинается выработка антител, специфично узнающих различные производные динитрофенола. Но при введении чистого динитрофенола, иммунного ответа нет. Такие вещества, способные служить антигенными детерминантами, но сами не способные вызвать иммунный ответ, называются гаптенами .

Антитела построены из четырех полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. Упрощенная схема строения иммуноглобулина класса G представлена на следующем рисунке.

Две полипептидные цепи имеют размер порядка 200 аминокислотных остатков и называются легкими цепями (L-цепи). Две другие вдвое больше по размеру и называются тяжелыми цепями (H-цепи). На N-конце обеих цепей имеется вариабельная область размером немногим более 100 аминокислотных остатков, которая различна у иммуноглобулинов, настроенных на разные антигены - именно она определяет специфичность данной популяции лимфоцитов.

Схема строения молекулы иммуноглобулина: Н-цепь - тяжелая цепь, L-цепь - легкая цепь, VH и VL - вариабельные участки тяжелой и легкой цепей.

Вариабелная область формирует центр, непосредственно связывающийся с определенным антигеном или гаптеном остальная часть, составляющая у легкой цепи половину молекулы, а у тяжелой - 3/4, не зависит от вида иммуноглобулина. Эта область называется константной .

Согласно современным представлениям, каждый тип иммуноглобулина вырабатывается группой В-лимфоцитов, произошедших от одного общего предшественника. Такую группу лимфоцитов называют клоном . Первые успехи в изучении строения иммуноглобулинов были связаны с изучением иммуноглобулинов, полученных от больных миеломой (патология, связанная со сверхпродукцией определенного вида иммуноглобулинов). У больных, от одного злокачественно разросшегося клона В-лимфоцитов, вырабатывается огромное количество индивидуального иммуноглобулина, который сравнительно легко отделить от остальных. Далее производили слияние клеток миеломы как носителей способности к неограниченному размножению с нормальными В-лимфоцитами как носителями программы выработки антител определенной, задаваемой экспериментатором специфичности. Получающиеся клетки, гибридомы сохраняют способность к неограниченному размножению и вырабатывают при этом только определенные антитела. Так как гибридомы происходят из одной слитой клетки, то они представляют собой единый клон; получающиеся из них антитела поэтому называют моноклональными антителами (МАТ).

5) Структурная функция:
Наряду с белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают механическую прочность и другие механические свойства отдельных тканей живых организмов. В первую очередь это коллаген - основной белковый компонент внеклеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% общей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах - основных клетках соединительной ткани. Первоначально он образуется в виде проколлагена - предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую в окислении остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до -гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диаметром несколько сотен нанометров, а последние - уже в видимые под микроскопом коллагеновые нити.

В эластичных тканях - коже, стенках кровеносных сосудов, легких - помимо коллагена внеклеточный матрикс содержит белок эластин , способный довольно в широких пределах растягиваться и возвращаться в исходное состояние.

Еще один пример структурного белка - фиброин шелка, выделяемый гусеницами шелкопряда в период формирования куколки и являющийся основным компонентом шелковых нитей.

6) Двигательные белки
Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - актин и миозин.

Миозин представляет собой белок необычного строения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 000 каждая ("тяжелые цепи") и четырьмя "легкими цепями" с молекулярной массой около 20 000. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находится два важных функциональных центра - каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление - -пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком - актином.

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 000. В таком виде его называют G-актином. Однако он обладает способностью полимеризоваться, образуя длинную структуру, называемую F-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого процесса является зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы (фермент) произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствии АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения.

7) Антибиотики:
Большую и чрезвычайно важную в практическом отношении группу природных органических соединений составляют антибиотики - вещества микробного происхождения, выделяемые специальными видами микроорганизмов и подавляющие рост других, конкурирующих микроорганизмов. Открытие и применение антибиотиков произвело в 40-ые гг. революцию в лечении инфекционных заболеваний, вызываемых бактериями. Следует отметить, что на вирусы в большинстве случаев антибиотики не действуют и применение их в качестве противовирусных препаратов неэффективно.

Первыми в практику были введены антибиотики группы пенициллина . Примерами их могут служить бензилпенициллин и ампициллин :

Сходны с ним по строению антибиотики группы цефалоспоринов , примером которых может служить цефамицин С . Общим у этих антибиотиков является наличие -лактамного кольца . Механизм действия их состоит в торможении одной из стадий формирования муреина - пептидогликана, формирующего клеточную стенку бактерий.

Антибиотики чрезвычайно многообразны по своей химической природе и по механизму действия. Некоторые из широко используемых антибиотиков взаимодействуют с рибосомами бактерий, тормозя синтез белка в бактериальных рибосомах, в то же время практически не взаимодействуют с эукариотическими рибосомами. Поэтому они губительны для бактериальных клеток и мало токсичны для человека и животных. К их числу относятся хорошо известные стрептомицин, хлорамфеникол (левомицетин) :

Еще одним известным антибиотиком является тетрациклин:

Один из самых эффективных противотуберкулезных препаратов антибиотик рифампицин - блокирует работу прокариотических РНК-полимераз ферментов, катализирующих биосинтез РНК, - связываясь ферментом, но в то же время не обладает способностью связываться с РНК-полимеразами эукариот:

Интенсивно исследуются антибиотики, взаимодействующие с ДНК и этим нарушающие процессы, связанные с реализацией заложенной в ней наследственной информацией. Антибиотики с таким механизмом действия обычно высокотоксичны и используются только в химиотерапии злокачественных опухолей. В качестве примера можно привести актиномицин D :

8) Токсины:
Ряд живых организмов в качестве защиты от потенциальных врагов вырабатывают сильно ядовитые вещества - токсины. Многие из них являются белками, однако, встречаются среди них и сложные низкомолекулярные органические молекулы. В качестве примера такого вещества можно привести ядовитое начало бледной поганки - -аманитин:

Это соединение специфично блокирует синтез эукариотических и-РНК. Для человека смертельной дозой является несколько мг этого токсина.

Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном они состоят из углерода, водорода, кислорода и азота.

В составе большинства исследованных белков всех живых организмов было выявлено 20 аминокислот, участвующих в их построении.

При синтезе белковой молекулы разные аминокислоты присоединяются последовательно друг к другу, образуя цепочку, или полипептид (впоследствии она может сворачиваться в спираль или глобулу). Разнообразие белков определяется тем, какие аминокислоты, в каком количестве и в каком порядке входят в полипептидную цепь. Две молекулы, одинаковые по числу и составу аминокислот, но отличающиеся по порядку их расположения, представляют два разных белка. Не только виды, но и особи одного вида отличаются по целому ряду белков (с чем, например, связан феномен несовместимости при пересадке тканей и органов от одного животного другому).

Понятия «белок» и «пептид» близки между собой, однако между ними имеются и различия. Пептидами обычно называют олигопептиды, т. е. те, чья цепь содержит наибольшее число аминокислотных остатков (10-15),а белками называют пептиды, со-держащие большое число аминокислотных остатков (до нескольких тысяч) иимеющие определенную компактную пространственную структуру, так как длинная полипептидная цепь является энергетически невыгодным состоянием. Выделяются четыре уровня пространственной организации (структуры) бел-ков. Все структуры формируются в каналах эндоплазматической сети. При воздействии неблагоприятных факторов среды (облучение, повышенная температура, химические вещества) структуры белка могут разрушаться — происходит денатурация. Если этот процесс не затрагивает первичной структуры, он обратим, и по окончании воздействия молекула самопроизвольно восстанавливается. Первичная же структура невосстановима, так как формируется только на рибосомах при участии сложнейшего механизма биосинтеза белков. В зависи-мости от пространственной структуры белки бывают фибрил-лярные (в виде волокон) — строительные белки и глобулярные (в виде шара) — ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.

Огромное разнообразие белков обеспечивает и множество функций, ими выполняемых, и многоообразие организмов.

Функции белков:

1) защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции);

2) структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца);

3) двигательная (миозин участвует в сокращении мышц);

4) запасная (альбумины яйца);

5) транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена);

6) рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток);

7) регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов);

8) белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови);

9) белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме;

10) энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется 17 кдж энергии).

Белки — незаменимый компонент живого организма, они необходимы как для его роста, так и для поддержания нормальной жизнедеятельности. В этих случаях происходит образование новых тканей. Вообще говоря, замена старых клеток на новые происходит очень часто. Например, красные кровяные клетки ежемесячно полностью обновляются. Клетки, выстилающие стенки кишечника, обновляются еженедельно. Каждый раз, принимая ванну, мы сбрасываем с себя мертвые клетки кожи.

Человеческий организм может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пещи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступление такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту.

Большинство животных белков содержат все восемь незаменимых аминокислот в достаточных количествах. Любой белок, имеющий необходимое содержание всех незаменимых аминокислот, называется совершенным. Растительные белки несовершенны: в них низок уровень некоторых незаменимых аминокислот.

Хотя ни один из растительных белков не может обеспечить нас всеми незаменимыми аминокислотами, смеси таких белков - могут. Такие комбинированные продукты питания, которые содержат взаимодополняющие (комплементарные) белки, входят в состав традиционной кухни всех народов мира.

Человеческое тело не может запасать белки, поэтому сбалансированное белковое питание требуется человеку каждый день. Взрослому человеку весом 82 кг требуется 79 г белка в день. Рекомендуется, чтобы при этом с белками поступало 10 - 12% всех калорий.